Monomers fan eprints binne wat substanzen? Wat binne proteinmonomers?

Proteins binne biologyske polymers mei in komplekse struktuer. Se hawwe in heul molekulare gewicht en besteane út amineasiden, prostetyske groepen fertsjinwurdige troch vitaminen, lipide en kohohydrate ynklúzjes. Proteins dy't kohohydrataten, vitaminen, metalen of lipiden befetsje wurde kompleks. In protte proteins besteane út allinich amino-acids dy't keppele wurde troch in peptide bonding.

Peptiden

Ungelikens fan 'e struktuer fan' e substansje binne amino-acids monomers fan protinen. Se foarmje in basale polypeptide ketting, wêrfan't de fibrillare of globulêre struktuer fan it protein dan foarme wurdt. As dizze aaiwyt kin synthesized allinne yn libbene weefsel - in plant, bakteriële, fungal, dier en oare sellen.

De iennichste organismen dy't net-monomeren kombinearje kinne binne viriden en protozoanen. Alle oaren binne fêststeld foar struktureel proteins. Mar hokfoar stoffen binne monomers fan protins, en hoe binne se foarme? Dit en eiwit Biosynthese, in polypeptide, en de foarming fan in kompleks proteïne struktuer fan de aminosoeren en harren eigenskippen, sjoch hjirûnder.

De ienige monomer fan 'e proteinmolekule is elke alpha-amino-sûker. Yn dit gefal is it proteïn in polypeptide, in keten fan ferbûne aminoasiden. Ofhinklik fan 'e bedriging fan amino-aciden dy't belutsen binne yn har formaasje, dipeptiden (2 residuksjes), tripeptiden (3), oligopeptiden (befettet fan 2-10 amino-acids) en polypeptides (in soad amino-aciden) wurde isolearre.

Oersjoch fan 'e struktuer fan eauwen

De struktuer fan it protein kin primêre, wat komplekser - sekundêre, noch kompleter - tertiaryske en de meast kompleks - Quaternary wêze.

De primêre struktuer is in ienfâldige keten wêrby't monomers fan protins (amino-aciden) ferbûn binne troch in peptide bonding (CO-NH). De sekundêre struktuer is in alpha helix of in beta falt. Tertiary is in noch komplisearre trije-dimensionale struktuer fan it protein, dy't ûntstie út 'e sekundêre wegen fan' e foarm fan kovalente, ionyske en wetterstofbonden, en ek hydrophobyske ynteraksjes.

De quaternary-struktuer is de meast komplekse en is karakteristyk foar reptorproteinen dy't op membra's selektearre binne. Dit is in supramolekulêre (domein) struktuer dy't makke wurdt troch kombinaasje fan ferskate molecules mei in tertiaryske struktuer, oanfolle mei kohdhydrat, lipid of vitamintgruppen. Yn dit gefal binne, lykas yn 'e primêre, sekundêre en tertiaryske struktueren, de proteinmonomers alpha-amino-acids. Se wurde ek ferbûn troch peptidebonden. It iennichste ferskil is de kompleksiteit fan 'e struktuer.

Amineasiden

De iennige monomers fan proteinmolecules binne alpha-amino-acids. Se binne mar 20, en se binne hast de basis fan it libben. It opkommen fan in peptide bond, protein synteze wie mooglik. En it eagjen sels hat dêrnei de struktuerfoarming, reptor, enzymatyk, transport, mediator en oare funksjes útfierd. Hjirmei funksjonearret it libbene organisme en kin it repetearje.

De alpha-amino-sûker sels is in organyske carbonsäure mei in amine-groep dy't ferbûn is mei in alpha-carbon atoom. Dizze lêste leit neist de carboxylgroep. Sa monomers fan aaiwiten wurde beskôge as organyske stoffen, dêr't de terminale koalstof atoom en draacht in amine en in carboxyl groep.

De kombinaasje fan amineasjilden yn peptiden en proteins

Amino-acids wurde kombinearre yn dimers, trimmers en polymers troch in peptide bonding. It wurdt foarme troch spuitje fan 'e hydroxyl (-OH) groep út it carboxyl-diel fan ien alpha-amino-acryl en wetterstof (-H) - fan' e amino groep fan de oare alpha-amino-sûker. As gefolch fan 'e ynteraksje wurdt wetter ôfspalt, en op it carboxylend einbliuwt in C = O-regio mei in frije elektroon yn' e buert fan 'e koalstof fan' e carboxyl residuees. Yn in oare amino acid residu hat (NH) mei in beskikbere frije radikaal by de stikstof atoom. Dit jout twa radikalen tegearre meiinoar te meitsjen om in bondel te foarmjen (CONH). It wurdt peptide neamd.

Variants of alpha-amino-acids

Yn totaal binne 23 alpha-amino-acids bekend. Se wurde presintearre yn 'e foarm fan in list: glycine, valine, alanine, isoleucine, leucine, glutamate, asparaginate, ornithine, threonine, serine, lysine, cystine, cysteine, phenylalanine, methionine, tyrosine, proline, tryptofan, hydroxyproline, arginine, histidine, asparagine en Glutamine. Ofhinklik fan oft se synthesizearre wurde troch it minsklik lichem, wurde dizze amino-acids ferdield ynwegekend en ûnferbidlik.

It konsept fan wikselbare en essinsjele aminoasiden

It ferfangbere minsklike lichem kin synthesisearje, wylst de ûnferbidlike allinne mei iten komt. Yn dit gefal binne sawol essensjaal as ferfangbere sûden wichtich foar protonbiosyntheses, om't sûnder har synteze net foltôge wurde kinne. Sûnder ien amino-sûr, sels as alle oaren oanwêzich binne, is it ûnmooglik om krekt it protein op te bouwen dat de sel foarsjoen hat om har funksjes út te fieren.

Ien flater op ien stapel fan biosynthesis - en it protte is al ûngeunstich, om't it net yn 'e winske struktuer komme kin trochwege ferslaving fan elektroanyske dichten en interatomyske ynteraksjes. Om't minsken (en oare organismen), is it wichtich om te ferbrûkt wurdt protein voedsel, dy't befetsje de essinsjele aminosoeren. Harren ôfwêzigens yn iten bringt in oantal ferwûnings fan 'e protein-metabolisme.

It proses fan peptide bondingfoarming

De iennige monomers fan protinen binne alpha-amino-acids. Se wurde ferbûn stadichoan yn 'e polypeptide keatling, de struktuer dêrfan wurdt opslein foarôf yn de genetyske koade fan DNA (of RNA, doe't besjoen baktearjele Biosynthese). Yn dit gefal is it proteïn in string fol fan amino-sûrresteken. Dit is in keatling, besteld yn in spesifike struktuer, dy't in preprogrammearre funksje útfiert yn 'e sel.

Stapfolch fan biologyske biosynthesis

It proses foar eagenfoarming bestiet út in ketting fan stappen: de replikaasje fan 'e DNA (of RNA) region, de synthesis fan RNA fan' e ynformaasjetype, syn frijlitting yn 'e cytoplasma fan' e sel út 'e kearn, de ferbining mei it ribosom en de graduale oanbieding fan' e amino-sulverstannen dy't troch de transport RNA levere wurde. De substân, dy't in monomer fan it eau is, nimt diel oan de enzymatyske reaksje fan 'e eliminaasje fan' e hydroxylgroep en it wetterstofon, en giet dêrnei oan 'e ferheegjende polypetyske ketting.

Sa wurdt in polypeptide ketting ûntfongen dy't al yn 'e cellulose endoplasmyske reticulum yn in foarbestimde struktuer besteld en oanfolle wurdt mei in kohohydrat of lipide residu, as it nedich is. Dit hjit de "ferrieding" fan it eau, wêrnei't it stjoerd wurdt troch it ferfierssysteemsysteem nei it bestimming.

Functions of synthesized proteins

Monomers fan protinen binne de amino-soaren dy't nedich binne foar it bouwen fan har primêre struktuer. De sekundêre, tertiaryske en quaternary-struktuer is al foar himsels, hoewol it ek wol it dielnimmen fan enzymen en oare substanzen fereasket. Se binne lykwols net langer basearre, hoewol it wêzentlik is dat protinen har funksje útfiere.

De amino-sûger, dy't in monomer fan it protein is, kin attachmentplakken hawwe foar kohrhydraten, metalen of vitaminen. De opbou fan in tertiary of quaternary-struktuer makket it mooglik om noch mear plakken te finen foar de regeling fan ynterkalearringsgroepen. Dit makket it mooglik om te ûntstean fan in proteïn fan in derivative dat spilet de rol fan in enzyme, in reptor, in drager fan substanzen yn of of út 'e sel, in immunoglobulin, in struktureel komponint fan in membraan of in sellemorgel, in muscleprotein.

Proteins, foarmen út amino-acids, binne de iennichste basis fan it libben. En hjoed is it leauwe dat it libben nei it uterlik fan 'e aminoerûmer en syn polymerisaasje berne waard. Nei alle gedachten is de yntermoleekulêre ynteraksje fan protinen it begjin fan it libben, ynklusyf de rationalen. Alle oare biogemyske prosessen, wêrûnder enerzjy, binne nedich foar it realisearjen fan proteine-biosynthesis, en as gefolch, de fierdere fuortsetting fan it libben.